Traduzido por: Edson Alves de Moura Filho
(IgG, IgM, IgA, IgD e IgE), baseado nas diferenças estruturais na composição de suas
cadeias pesadas.
Algumas das classes de imunoglobulinas contêm subclasses. Por exemplo, a IgG tem 4
subclasses: IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 que mostram diferenças em suas cadeias pesadas.
Cada subclasse de IgG tem propriedades fisioquímica e biológica diferentes. Por exemplo,
a IgG3 tem uma vida média no sangue muito mais curta que a IgG1, IgG2 ou IgG4. A
IgG1 e a IgG3 ativam o complemento, enquanto a IgG4 não é capaz disso. As respostas de
anticorpo a maioria dos antígenos protéicos são encontrados primariamente na subclasse
IgG1, embora quantidades significativas de anticorpos antivirais ocorrem na IgG3 também.
Pequenas quantidades de anticorpos antiproteicos também ocorrem na IgG4.
Existem duas subclasses de IgA: IgA1 é a forma predominante no sangue (90% do total);
IgA2 e a forma predominante nas secreções (60% do total).
As imunoglobulinas mais abundantes são IgG, IgM, e IgA. Os anticorpos IgE representam
um papel principal nas reações alérgicas e a participação dos anticorpos IgD ainda não está
completamente esclarecido.
4.1.2 Estrutura básica das imunoglobulinas
Cada classe Ig tem uma unidade estrutural básica similar consistindo de duas cadeias
peptídicas mais longas, conhecidas como cadeias “pesadas” ou H, ligadas por pontes
dissulfídicas a duas cadeias peptídicas mais curtas, conhecidas como cadeias “leves” ou L
(Figura 3). As cadeias pesadas são de cinco tipos principais (γ, µ, α, δ e ε) que determinam
a classe de anticorpo. As cadeias leves são de dois tipos principais (κ e λ).
A IgG é um monômero com quatro cadeias. A IgM é um pentâmero composto de cinco
unidades básicas mais uma cadeia adicional, a J ou cadeia de junção. Concordantemente, o
peso molecular da IgM é cerca de 6 vezes mais que o peso da IgG. A IgA existe sob duas
formas, uma no sangue e outra nas secreções. A IgA do sangue é um monômero, com uma
única unidade básica. A IgA secretória (sIgA) é dimérica, composta de duas unidades, mais
a cadeia J e um componente secretório (Figura 3).
As imunoglobulinas podem ser divididas em fragmentos ativos por digestão enzimática. O
fragmento principal, F(ab’)
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, é a “cabeça” de uma estrutura em forma de Y e é composto
por dois subfragmentos, Fab. O termo Fab é usado devido ser este fragmento que se une ao
antígeno. Cada fragmento Fab tem um local de união, de forma que existem dois locais de
ligação na molécula IgG. A IgM tem dez locais de união (2 x 5). O fragmento Fc (a
“perna” da estrutura em Y) não possui locais reativos ao antígeno, porém dá a molécula
determinada atividades biológicas, incluindo a habilidade de ativar o complemento e se
combinar com receptores e macrófagos. Estas propriedades são importante para a atividade
opsônica. Os microorganismos invasores são envolvidos por anticorpos específicos,
opsoninas, as quais tornam os microorganismos mais fáceis de ataque pelos macrófagos.
Os macrófagos tragam os microorganismos envolvidos pelo anticorpo através do processo
de fagocitose. O fragmento Fc é também responsável pelo transporte da IgG através da
placenta.